2025年10月20日
北海道大学
名古屋大学
自然科学研究機構
北海道立総合研究機構
ポイント
●クチナーゼのN末端に疎水性アルキル鎖を連結することで、PET分解活性を強化。
●疎水性部位を連結したクチナーゼは、PETフィルムの加水分解を最大69%増加。
●改変酵素がPETフィルムの表面へより効率的かつ安定的に吸着。
概要
北海道大学大学院地球環境科学研究院の小野田晃教授、北海道立総合研究機構の瀬野修一郎主査、名古屋大学大学院理学研究科、自然科学研究機構 生命創成探究センターの内橋貴之教授らの国際共同研究チームは、酵素を用いたPETリサイクル技術に革新的な改良を加えることに成功しました。研究チームは、ペットボトルや繊維製品に広く使用されるポリエチレンテレフタレート（PET）を分解する酵素クチナーゼのN末端に疎水性アルキル鎖を連結し、分解活性を強化する新技術を開発しました。この改変技術は、遺伝子組換えを必要とせず、簡便な化学反応で酵素を改良できます。疎水性部位を連結した酵素は、PET表面により強く吸着し、本来の触媒活性を保持したまま、PET分解効率が向上します。この改変酵素は天然酵素に比べて、分解物であるテレフタル酸（TPA）の生成量を最大69%増加させることが確認されました。さらに、高速原子間力顕微鏡（HS-AFM）での観察により、改変酵素が天然酵素よりもPET表面に効率的かつ安定的に吸着する様子がリアルタイムで観察されました。走査型電子顕微鏡（SEM）による表面分析では、改変酵素処理後のPETフィルムに顕著に分解した表面形状が確認され、PETとの相互作用の強化によって、PET加水分解を促進できることを明らかにしました。
この成果は、酵素自体の構造を大きく変えることなく、PET表面への結合特性を向上させて、PET加水分解の性能を大幅に改善できることを実証した点で画期的です。本技術は他の種類のプラスチック分解酵素にも応用可能であり、持続可能な循環型社会の実現に向けた重要な一歩として、産業規模でのプラスチックリサイクルを加速させる技術です。
なお、本研究成果は2025年10月5日（日）公開のACS Sustainable Chemistry & Engineering誌にオンライン掲載されました。
論文名：Enhanced Adsorption and Enzymatic Hydrolysis of Poly(Ethylene Terephthalate) by Cutinase with an N-Terminal Hydrophobic Tether（N末端に疎水性部位を連結したクチナーゼによるポリエチレンテレフタレートの吸着促進と酵素分解の向上）
URL：https://doi.org/10.1021/acssuschemeng.5c05212
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PET分解酵素のN末端に疎水性アルキル鎖を連結した改変酵素は、PET加水分解の活性を大幅に向上。
